An Hand der krystallisierten Subtilis-Proteinase babe ich die Spaltungsversuche mit den folgenden Substraten ausgeführt: Gelatine, Ovalbumin, Hemoglobin, Clupein, Glycinin, Legumelin, mehrere Polypeptide, Diketopiperazine und Pyrrolidoncarbonsäurederivate. Zur Ermittelung der Spaltungsgrade wurde die COOH-Zunahme durch Titrationsmethode gernessen. Die Versuche ergaben, dass sich das Enzym als eine reine Proteinase erweist, also es völlig frei von Dipeptidase, Aminopolypeptidase und Carboxypolypeptidase ist. Es wurde festgestellt, class sowohl das Protein als auch das Eisenin durch das Enzym in optimalem pH-Bereiche 7.0-8.0, auch in Abwesenheit von Blausäure oder Cystein gut angegriffen werden kann. Um irgendwelche enzym
affinen Atomgruppen im Substratprotein zu entdecken, babe ich die verschiedenen Ovalbuminderivate und die mehreren Farbstoff-Gelatine-verbindungen zum vergleichenden Spaltungs versuche unterworfen, mit dem Ergebnis, dass die Bakterienproteinase spezifisch für die Acidogruppen des Proteinmoleküls eingestellt ist. Daraus hat es sich herausgestellt, dass das krystalline Subtilis-Enzym der Kategorie der Proteinasen von Papain- oder Trypsin-Typus angehört.
Zum Schluss möchte ich meinem verehrten Kollege, Herrn Dr. K. Okunuki, für seine liebenswürdige Unterstützung mit dem Krystallenzym meinen herzlichen Dank aussprechen. Dem Unterrichtsministerium bin ich dankbar für die Gewährung des Forschungsstipendiums.